Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w konfrontacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego życie pewno być znaczne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był sporzy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą obecnie korzystać też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata
– Jest toż oczywiście wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych także o produktach.
Prowadzone przez badaczy z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w współczesnym wirusie. – To ułatwia mu poczucie. Zahamowanie tworzenia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby wykonanie tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym obecny stanowił wspaniały, przecież były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten podstawowy dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki istotny. – Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał sporzy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego wydarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest wyjątkowo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się zyskami z wszelkim światem
Jak tłumaczy, jest toż enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pozycji P1”). – U mężczyzn praktycznie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd również można się spodziewać, że gdy powstaną leki idące w ostatni enzym, wtedy będą one przeszkadzać wirusowi, ale już nie człowiekowi. I to świadczy, że będą prawie toksyczne.
Książka (z sukcesami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest też w trakcie recenzowania, ale jego skład już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest jasny online. – Toż jest prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I liczy, że w mało dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i propozycjami współpracy komunikują się zespoły z pozostałych części świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jakaś z najistotniejszych informacji, jakie można stanowić o tym enzymie. To jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym potrafi się obowiązywać w centralnych rolach. – Możemy powiedzieć, czyli toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy również zrobić mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i przystosowywać do niego choćby leki, które już dostają się na targu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą obecnie korzystać też chemicy czy firmy, aby mieć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Właśnie na przypadku mamy własne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo działalności jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli wypełnić swoje doświadczenia tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i osiągać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie organizują w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Zapewne ona służyć do tworzenia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został oczywiście w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
